I. Propriétés générales A. Définition








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ENZYMOLOGIE

I.Propriétés générales

A.Définition


Une enzyme est un catalyseur biologique.

Les réactions chimiques sont régies par la loi d’action de masse :
une réaction :


a une constante d’équilibre Keq


Exemple :


La réaction est lente. Un catalyseur est nécessaire.

Un catalyseur est une substance qui accélère la réaction mais qui n’apparaît pas dans le bilan.

Les catalyseurs agissent en diminuant l’énergie d’activation et en augmentant la vitesse de réaction.

(la réaction doit être thermodynamiquement possible : G < 0).


Si l’énergie d’activation est grande, la réaction est lente.

La présence du catalyseur nécessite une énergie d’activation moins importante.

En biologie, les catalyseurs sont à 99 % des protéines1 : des enzymes.

Les enzymes ont une double spécificité

  1. vis à vis du substrat

  2. vis à vis de la réaction.

B.Nomenclature


Les enzymes sont nommées en ajoutant le suffixe ase au nom du substrat sur lequel elles agissent :

  1. lipase : hydrolye les graisses

  2. amylase : hydrolyse l’amidon


Les enzymes qui catalysent des réactions peuvent recevoir le nom de l’action réalisée. Exemples :

  1. déshydrogénase

  2. décarboxylase...


Actuellement, la nomenclature internationale comporte deux parties

  1. nom du ou des substrats

  2. type de réaction catalysée + terminaison en « ase »




On l’appelle plus couramment « hexokinase » : une kinase est une enzyme qui fixe un acide phosphorique sur une molécule quelle qu’elle soit.

C.Mécanisme d’action


Notion de site actif

Les enzymes sont des protéines : enchaînement d’acides aminés. Ce sont des molécules de grande taille. Sur ces molécules, une région restreinte est réservée au processus de catalyse.

.

Enzyme fictif : la « batonase » qui casse le fer

On a pensé d’abord que le substrat se moulait dans une cavité de l’enzyme

l’aimant qui fixe la barre de fer ne peut pas casser la barre




En fait : dans la poche, l’attraction tord la barre de fer et la casse : c’est le modèle du site catalytique d’une enzyme.

Ce système s’appelle l’ajustement induit du substrat au site actif.





 double spécificité

  1. / substrat

  2. / réaction


Pour l’enzyme réel : interaction substrat - enzyme

  1. liaisons H

  2. van der Waals

  3. type ionique

Exemple d’une enzyme réelle :action de la carboxypeptidase A : elle détache à partir du COOH terminal le dernier a.a. d’une chaîne polypeptidique.

(ne pas retenir mais comprendre :



La charge - de l’enzyme agit sur le C de la protéine. OH de l’enzyme cède son H à l’a.a..

La liaison peptidique est coupée, l’a.a. est libéré.

L’enzyme retourne à son état initial. Elle n’intervient pas dans le bilan de la réaction.
 Deux a.a. interviennent dans le site actif : glu 270 et tyr 248. Ce sont deux a.a. éloignés dans la chaîne peptidique mais proche dans l’espace : importance de la structure spatiale. Un H de OH de Tyr 248se fixe sur le NH du dernier aa. Le COO- de Glu 270 se fixe provisoirement sur le carboxyle de l’aa suivant, pendant quelques millièmes de secondes.

Une molécule d’eau intervient ensuite, permettant la régénération de la tyrosine. L’aa est alors totalement détaché. La molécule d’eau a hydrolysé la liaison entre Glu 270 et la protéine. A la fin de la réaction, l’enzyme se tretrouve dans le même état qu’au départ.

D’autres a.a. interviennent

  1. pour la fixation du substrat sur l’enzyme : ce sont des interactions de type faible : ioniques au maximum, souvent hydrogènes ou Van der Walls

  2. pour maintenir la structure spatiale (qui fait que Glu 270 soit proche de Tyr 248)

Une mutation qui remplacerait Tyr par Val ferait que l’enzyme ne fonctionne pas.

Une mutation plus éloignée pourrait perturber la fixation de la protéine au substrat et modifierait ou ralentirait la réaction. C’est ce qui se passe dans certaines maladies génétiques. Par exemple : un pont disulfure maintenant 2 aa proches l’un de l’autres alors qu’ils sont éloignés sur la chaîne.
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