I. Propriétés générales A. Définition
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 ENZYMOLOGIEI.Propriétés généralesA.Définition |
| Enzyme fictif : la « batonase » qui casse le fer On a pensé d’abord que le substrat se moulait dans une cavité de l’enzyme l’aimant qui fixe la barre de fer ne peut pas casser la barre |  |
| En fait : dans la poche, l’attraction tord la barre de fer et la casse : c’est le modèle du site catalytique d’une enzyme. Ce système s’appelle l’ajustement induit du substrat au site actif. |  |
double spécificité
/ substrat
/ réaction
Pour l’enzyme réel : interaction substrat - enzyme
liaisons H
van der Waals
type ionique
Exemple d’une enzyme réelle :action de la carboxypeptidase A : elle détache à partir du COOH terminal le dernier a.a. d’une chaîne polypeptidique.
(ne pas retenir mais comprendre :
La charge - de l’enzyme agit sur le C de la protéine. OH de l’enzyme cède son H à l’a.a..
La liaison peptidique est coupée, l’a.a. est libéré.
L’enzyme retourne à son état initial. Elle n’intervient pas dans le bilan de la réaction.
Deux a.a. interviennent dans le site actif : glu 270 et tyr 248. Ce sont deux a.a. éloignés dans la chaîne peptidique mais proche dans l’espace : importance de la structure spatiale. Un H de OH de Tyr 248se fixe sur le NH du dernier aa. Le COO- de Glu 270 se fixe provisoirement sur le carboxyle de l’aa suivant, pendant quelques millièmes de secondes.
Une molécule d’eau intervient ensuite, permettant la régénération de la tyrosine. L’aa est alors totalement détaché. La molécule d’eau a hydrolysé la liaison entre Glu 270 et la protéine. A la fin de la réaction, l’enzyme se tretrouve dans le même état qu’au départ.
D’autres a.a. interviennent
pour la fixation du substrat sur l’enzyme : ce sont des interactions de type faible : ioniques au maximum, souvent hydrogènes ou Van der Walls
pour maintenir la structure spatiale (qui fait que Glu 270 soit proche de Tyr 248)
Une mutation qui remplacerait Tyr par Val ferait que l’enzyme ne fonctionne pas.
Une mutation plus éloignée pourrait perturber la fixation de la protéine au substrat et modifierait ou ralentirait la réaction. C’est ce qui se passe dans certaines maladies génétiques. Par exemple : un pont disulfure maintenant 2 aa proches l’un de l’autres alors qu’ils sont éloignés sur la chaîne.
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